Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Журнали та продовжувані видання (1)Реферативна база даних (2)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>A=Колос И$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 2
Представлено документи з 1 до 2
1.

Колос И. К. 
Идентификация энзимов гидролиза тиаминмонофосфата в печени кур [Електронний ресурс] / И. К. Колос, А. Ф. Макарчиков // The Ukrainian biochemical journal. - 2014. - Vol. 86, № 6. - С. 39-49. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2014_86_6_6
Отмечено, что у животных тиаминмонофосфат (TMP) является интермедиатом на пути деградации коэнзимной формы витамина B1 - тиаминдифосфата. В настоящее время энзимы, участвующие в метаболизме TMP в тканях животных, не идентифицированы. Цель работы - исследование гидролиза TMP в печени кур. В гомогенате печени обнаружены 2 энзима с активностью TMPазы - растворимый с pH-оптимумом в кислой среде (pH 6,0), и мембраносвязанный, активность которого максимальна при pH 9,0. Мембраносвязанная фосфатаза в присутствии 5 мМ Mg<^>2+ активировалась в 1,7 раза. Кажущаяся Km этого энзима для TMP, рассчитанная в координатах Хейнса, составляет 0,6 мМ. Левамизол ингибировал мембранную TMPазу по бесконкурентному типу с Ki = 53 мкМ. Активность растворимого энзима не зависит от ионов Mg<^>2+ и не ингибируется левамизолом, кажущаяся Km для TMP равна 0,7 мМ. По данным гель-фильтрации на колонке с тойоперлом HW-55 молекулярная масса растворимой TMPазы составляет 17,8 кДа, при этом пик активности TMPазы совпадает с пиками флавинмононуклеотид- и п-нитрофенилфосфатазной активности. Полученные результаты указывают на то, что TMP является физиологическим субстратом низкомолекулярной кислой фосфатазы, известной также как низкомолекулярная протеин-фосфотирозин-фосфатаза. Гидролиз TMP, наблюдаемый в гомогенате печени кур при щелочных pH, обусловлен действием щелочной фосфатазы.
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.241 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Колос И. К. 
Свойства мембраноассоциированной тиаминтрифосфатазы печени кур [Електронний ресурс] / И. К. Колос, А. Ф. Макарчиков // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2015. - Vol. 87, № 3. - С. 37-46. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2015_87_3_6
Отмечено, что энзимы, участвующие в метаболизме тиаминтрифосфата (ТТФ) в тканях птиц, в настоящее время не охарактеризованы. Цель работы - исследование свойств ТТФ печени кур (Gallus gallus). Установлено, что зависимость скорости гидролиза ТТФ в гомогенате печени от рН описывается колоколообразной кривой с максимумом при рН 5,5 - 6,0. Катионы двухвалентных металлов (Mg2+, Ca2+) увеличивали активность ТТФ в 17 - 20 раз, в присутствии 5 мМ Mg2+ кажущаяся KM энзима для ТТФ, рассчитанная методом нелинейной регрессии и в координатах Хейнса, составляет 1,7 - 2,2 мМ. Моновалентные анионы (I-, SCN-, NO3-, Br-, Cl-) в концентрации 150 мМ проявляли ингибирующее действие, снижая скорость ТТФазной реакции на 20 - 60 %. После центрифугирования гомогената печени более 85 % ТТФазной активности обнаруживалось в осадке, что свидетельствует о мембранной локализации энзима. Обработка осадка 1 %-ым дезоксихолатом натрия приводила к солюбилизации 53 % ТТФазной активности. При хроматографии на колонке с тойоперлом HW-55 ТТФаза элюировалась совместно с аденозин- и инозинтрифосфатазой в объеме, соответствующем протеинам с молекулярной массой ~ 700 кДа. Полученные данные свидетельствуют о том, что гидролиз ТТФ в печени кур осуществляется мембраноассоциированным протеиновым комплексом, обладающим широкой субстратной специфичностью.
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.608 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського